Аспарагин — это нейтральная, полярная, заменимая аминокислота, которая играет важную роль в белковом синтезе и метаболизме азота.
История открытия
Аспарагин является первой аминокислотой, которая была выделена в чистом виде.
-
1806 год: Французские химики Луи Николя Воклен и Пьер Жан Робике выделили это соединение из сока спаржи (Asparagus officinalis), отсюда и его название.
-
С 1806 по 1900-е годы: Были проведены исследования, установившие его химическую структуру и его роль в составе белков.
-
1886 год: Аспарагиновая кислота (предшественник аспарагина) была получена из белковых гидролизатов, что подтвердило, что и аспарагин, и аспарагиновая кислота являются стандартными компонентами белка.
Физико-химические свойства
Аспарагин — это амид аспарагиновой кислоты.
-
Внешний вид: Белые кристаллические вещества.
-
Растворимость: Умеренно растворим в воде, нерастворим в спирте.
-
Химическая природа: Нейтральная аминокислота (при физиологическом $\text{pH}$ не заряжена, в отличие от своего предшественника — аспарагиновой кислоты, которая отрицательно заряжена).
-
Изомеры: Существует в двух стереоизомерных формах:
-
L-Аспарагин: Биологически активная форма, используемая для синтеза белков в живых организмах.
-
D-Аспарагин: Встречается в некоторых пептидах, например, в бактериях и нервных клетках.
Строение и формы
Молекула аспарагина содержит:
-
Центральный альфа-углеродный атом.
-
Аминогруппу (-NH2).
-
Карбоксильную группу (-COOH).
-
Боковая цепь (R-группа): -CH2-CONH2 (амидная группа).
Формы:
Аспарагин существует в единственной химической форме (L-аспарагин), которая является прямым строительным блоком для белка.
Пищевые источники
Как заменимая аминокислота, аспарагин синтезируется в организме человека. Однако он также обильно присутствует в белковой пище.
|
Продукт питания
|
Комментарий
|
|
Спаржевая фасоль (Спаржа)
|
Источник, давший название аминокислоте.
|
|
Молочные продукты
|
Молоко, сыр, творог.
|
|
Мясо
|
Говядина, птица, яйца.
|
|
Орехи и семена
|
Арахис, миндаль, семена подсолнечника.
|
|
Цельнозерновые
|
Овес, цельнозерновой хлеб.
|
Суточная потребность (Физиологическая потребность)
Для аспарагина, как для заменимой аминокислоты, нет установленной строгой суточной нормы, поскольку организм может синтезировать его в достаточном количестве.
Потребность связана с:
-
Потребностью в белке: Потребность в аспарагине удовлетворяется за счет общего потребления белка (примерно 0.8 - 1.0 г белка на кг веса для здорового взрослого).
-
Синтезом: Организм самостоятельно синтезирует аспарагин из аспарагиновой кислоты и глутамина (или аммиака) с помощью фермента аспарагинсинтетазы.
Для чего организму нужен Аспарагин (Основные функции)
Аспарагин выполняет множество жизненно важных функций:
-
Белковый синтез: Является одним из 20 основных строительных блоков для создания всех белков в организме.
-
Гликозилирование: Аспарагин в белке часто служит точкой прикрепления углеводных цепей (N-связанное гликозилирование), что критически важно для структуры и функции многих мембранных и секретируемых белков (например, антител и гормонов).
-
Метаболизм азота: Участвует в переносе азота (в виде амидной группы) между тканями.
-
Нервная система: Является важным метаболитом для функционирования нервных клеток.
Сколько Аспарагина нужно получать каждый день
Как упоминалось выше, нет установленной количественной нормы для получения аспарагина из пищи. Если диета обеспечивает адекватное общее количество белка, потребности в аспарагине полностью удовлетворяются как за счет синтеза, так и за счет распада пищевых белков.
Как усваивается Аспарагин
-
Всасывание: Аспарагин, высвобожденный при расщеплении пищевых белков в кишечнике, активно всасывается в энтероциты (клетки кишечника) с помощью специализированных транспортных систем.
-
Поступление в кровь: Попадает в портальный кровоток и достигает печени.
-
Метаболизм: В печени аспарагин может:
-
Использоваться для синтеза новых белков.
-
Превращаться в аспарагиновую кислоту с помощью фермента аспарагиназы.
-
Участвовать в глюконеогенезе (образовании глюкозы).
Распределение: Распределяется по тканям и клеткам для использования в белковом синтезе.
Причины и симптомы дефицита Аспарагина
Поскольку аспарагин является заменимой аминокислотой, его дефицит, вызванный исключительно недостатком в пище, практически не встречается у здоровых людей.
Дефицит может возникнуть при:
-
Нарушении синтеза: Редкие врожденные метаболические нарушения, влияющие на активность аспарагинсинтетазы.
-
Лечении онкологических заболеваний: Препараты, содержащие фермент L-аспарагиназу, используются для лечения некоторых видов лейкемии (например, острого лимфобластного лейкоза). Этот фермент разрушает аспарагин в крови, лишая раковые клетки (которые часто не могут его синтезировать) необходимого для роста строительного материала. В результате возникает временный функциональный дефицит аспарагина, вызывающий побочные эффекты, такие как сонливость, нарушения свертывания крови и психические изменения.
Симптомы избытка Аспарагина (Гипер-аспарагинемия)
Избыток аспарагина в организме также встречается крайне редко.
-
Причина: Накопление аспарагина может быть связано с наследственной недостаточностью аспарагиназы — фермента, который расщепляет аспарагин.
-
Симптомы: Накопление аспарагина может проявляться в виде задержки умственного и физического развития, судорог и других неврологических нарушений. Однако такие состояния являются очень редкими и обычно связаны с генетическими дефектами.
В каких продуктах содержится Аспарагин
Аспарагин содержится во всех продуктах, богатых белком:
-
Животные источники: Мясо, рыба, яйца, молоко.
-
Растительные источники: Аспарагус (спаржа), картофель, соя, орехи (особенно арахис), бобовые.
Список сокращений
-
Asn — Аспарагин (трехбуквенный код)
-
N — Аспарагин (однобуквенный код)
-
pH — Водородный показатель (мера кислотности/щелочности)
-
ТПФ — Тиаминпирофосфат (примечание: не относится к аспарагину, но упомянут в предыдущей статье)
Краткий глоссарий
|
Термин
|
Определение
|
|
Заменимая аминокислота
|
Аминокислота, которая может быть синтезирована организмом человека в достаточном количестве из других соединений.
|
|
Амид
|
Химическое соединение, производное от карбоновой кислоты, в котором гидроксильная группа заменена аминогруппой.
|
|
Аспарагиназа
|
Фермент, расщепляющий аспарагин до аспарагиновой кислоты и аммиака. Используется в онкологии.
|
|
N-гликозилирование
|
Процесс присоединения углеводной цепи к атому азота в боковой цепи аспарагина в составе белка.
|
Список литературы
-
Biochemistry, Berg J. M., Tymoczko J. L., Gatto G. J., Stryer L., 8th Edition.
-
Lehninger Principles of Biochemistry, David L. Nelson, Michael M. Cox, 7th Edition.
-
Nutrition and the Metabolism of Amino Acids, R. T. Gualtieri and E. W. T. Giesbrecht.
Популярные вопросы и ответы
1
Чем аспарагин отличается от аспарагиновой кислоты?
Аспарагин - это амид аспарагиновой кислоты. Кислота заряжена отрицательно и служит нейромедиатором, а аспарагин нейтрален и важен для синтеза белков. Разница в одной группе: -NH2 вместо -OH.
2
Какова роль аспарагиназы в медицине?
Фермент аспарагиназа используется в терапии лейкозов. Он расщепляет аспарагин в крови; раковые клетки не могут синтезировать его сами и гибнут от «голода», тогда как здоровые клетки выживают, производя его внутри.
3
Правда ли, что аспарагин участвует в образовании акриламида при готовке?
Да. При жарке выше 120°C аспарагин реагирует с сахарами (реакция Майяра). Так образуется акриламид - потенциальный канцероген. Это характерно для корочки хлеба, картофеля фри и обжаренного кофе.
